(Autor: Ioan Serbanescu) Proteinele din lapte se împart în două mari grupe: fracţiunea cazeinică şi proteinele din lactoserum. Prima grupă este alcătuită din cazeine: alfa s1-, alfa s2-, beta- şi kappa-cazeina. Proteinele din lactoserum sunt reprezentate, la majoritatea speciilor, de către alfa-lactalbumină şi beta-lactoglobulină. Destul de recent (1998), la specia suină, a fost descoperită o a treia proteină: WAP (whey acidic proteic), proteina acidă din ser. Pe plan internaţional, polimorfisme ale proteinelor din lapte, la specia suină,  au fost evidenţiate începând cu anii ’60. Cele mai notabile rezultate au fost obţinute, în această tematică, de către prof. dr. Jason Lee Alexander (SUA) care a secvenţiat pentru prima dată toate genele care codifică proteinele majore din lapte.   Studiul proteinelor care alcătuiesc fracţiunea cazeinică Fracţiunea cazeinică a laptelui, la specia suină, este alcătuită dintr-un grup de 4 fosfoproteine sintetizate de către epiteliul glandei mamare în lactaţie: alfa s1-cazeina, alfa s2-cazeina, beta-cazeina şi kappa-cazeina. Acestea sunt cele mai semnificative proteine din lapte, la specia suină, având o pondere de 60% din totalul proteinelor din lapte. Indiferent însă de specie, cazeinele sunt caracterizate printr-o solubilitate limitată (precipitată) în intervalul de pH: 4-5.   Cazeinele (denumire generică a celor patru proteine ce alcătuiesc această fracţiune) se prezintă sub formă de micelii. Miceliile de cazeină sunt agregate coloidale formate din cazeine şi fosfat de calciu (identificate sub această formă în laptele tuturor speciilor investigate). Având rol de proteine de transport, miceliile transformă laptele într-un lichid cu vâscozitate scăzută, permiţând astfel transportul unor cantităţi mari de calciu şi fosfor, minerale ce ar putea precipita în interiorul glandei mamare. La specia suină, aceste proteine sunt codificate de gene autosomale codominante situate pe perechea de cromozomi theta.   Studiul polmorfismelor alfa s1-cazeinei porcine; fără peptida semnal (15AA), alfa s1-cazeina porcină are în componenţa sa un număr de 191 AA, fiind caracterizată printr-o masă molecular de 22576,03Da şi un punct izoelectric pI=88. La nivel de proteină, folosind cromatografia cu schimb de ioni, a fost izolată o proteină denumită alfa s1-cazeina porcină, dar poziţia acestei proteine la migrarea electroforerică, folosind tehnica UREA-PAGE, sugerează faptul că nu ar fi vorba despre cazeina alfa s1, întrucât prezintă un profil de migrare mai lent decât beta-cazeina porcină.   La nivel de ADN, cei care au determinat pentru prima dată întreaga secvenţă a cADN-ului alfa s1-cazeinei porcine au calculat,  pe baza compoziţiei în aminoacizi (191), sub formă nefosforilată, o masă moleculară de 24273Da. La nivelul acestei gene, s-a menţionat că ar exista un polimorfism de lungime, unele clone folosite în vederea secvenţierii fiind caracterizate prin lipsa regiunii Gly93-Gln112, respectiv Glu107-Gln112.   De asemenea, la acest locus, folosind enzima TaqI, a fost semnalată existenţa unui polimorfism. În urma analizelor PRC – RFLP, folosind enzima menţionată anterior, au rezultat doi produşi de restricţie: - 8,7 kb şi – 7,7 kb. Denumirea locusului: CSN1S1.   Studiul polmorfismelor alfa s2-cazeinei porcine; fără peptida semnal (15AA), alfa s2-cazeina porcină are în componenţa sa un număr de 220 AA, fiind caracterizată printr-o masă molecular de 25855Da şi un punct izoelectric pI=5,78. La nivel de proteine, a fost izolată pentru prima oară cu ajutorul cromatografiei de afinitate, aceasta relatând faptul că varianta porcină ar conţine 200-201 AA (cu 6-7 mai puţini decât alfa s2-cazeina bovină). De asemenea, acest studiu a relevant faptul că alfa s2-cazeina porcină prezintă un conţinut mai sărac în Thr, Leu, Tyr şi Arg şi mai ridicat în Ser, Glx, Ile şi His decât varianta bovină. Greutatea moleculară a acesteia, în cazul în care ar avea ataşate 15 sau 16 grupări fosfat,  a fost calculată ca fiind în jurul valorii de 24500Da.   La nivel de ADN, cei care au determinat, pentru prima dată întreaga secvenţă a cADN-ului alfa s2-cazeinei porcine au raportat o lungime a cADN-ului de 1093 pb. Pentru această proteină, pe baza compoziţiei în aminoacizi (220 AA) s-a calculat, sub formă nefosforilată, o masă moleculară de 29744Da. La locusul alfa s2-cazeinei, în urma unor teste PCR – RFLP, la nivel ADN, a fost detectat un polimorfism de tip Bam HI, în urma digestiei enzimatice rezultând produşi de –15,6 kb, respectiv – 12,1 kb. Denumirea locusului: CSN1S2.   Studiul polimorfismelor beta-cazeinei porcine; fără peptide semnal (15AA), beta-cazeina porcină are în componenţa sa un număr de 217 AA, fiind caracterizată printr-o masă molecular de 24377,32Da şi un punct izoelectric pI=5,77.  La nivel de proteină, beta-cazeina porcină a fost izolată pentru prima oară în anul 1969, fără a fi caracterizată. Secvenţa completă a acestei proteine a fost obţinută pe baza secvenţei cADN-ului.   Beta-cazeina porcină conţine nivele mai ridicate de Ala, Leu, Lis, decât în cazul beta-cazeinei bovine. Varianta întâlnită îndeosebi la suină nu conţine Trp şi Cvs. Proteina descrisă prezintă 6 posibile situsuri de fosforilare şi o masă moleculară de 24397Da, în formă nefosforilată. Primul polimorfism, în cazul beta-cazeinei porcine a fost depistat în intervalul 1966-1968 (iniţial, în variante A şi B). Ulterior, s-a confirmat că variantele corespund unui singur tip de beta-cazeină porcină.   La nivel de ADN, şi această genă a fost secvenţiată pentru prima oară în 1992, când a fost raportată o lungime a cADN-ului de 1100pb, excluzînd terminaţia poliA. Pentru această proteină, pe baza compoziţiei în aminoacizi (217) a fost calculată, sub formă nefosforilată, o masă moleculară de 24397Da. Ulterior, se semnalează la locusul beta-cazeinei porcine, în urma unor  analize PCR – RFLP, un polimorfism de tip Sac I, în urma digestiei rezultând fragmente de – 16 kb, respective – 14,4 kb. Denumirea locusului: CSN2.   Studiul polimorfismelor kappa-cazeinei porcine; fără peptide semnal (21AA), kappa-cazeina porcină conţine 167 AA, fiind caracterizată printr-o masă moleculară de 18877,46Da şi un punct izoelectric pI=8,68. La nivel de proteină a fost izolată şi caracterizată în 1984, confirmându-se că aceasta prezintă o compoziţie în aminoacizi similară cu cea a kappa-cazeinei bovine, cu toate că proteina porcină conţine aproximativ 177 AA, comparativ cu cea bovină, care conţine 169 AA. O altă variantă a acestei proteine este cea derivată din secvenţa cADN-ului kappa-cazeinei porcine. Aceasta conţine cu 10 AA mai puţin decât cea descrisă în 1984.   La nivel de ADN, primii cercetători care au determinat întreaga secvenţă a cADN-ului kappa-cazeinei porcine au raportat o lungime a cADN-ului de 851 pb. Pentru proteina matură, pe baza compoziţiei în aminoacizi (167) au calculat, sub formă nefosforilată, o masă moleculară de 18689Da. La acest locus se confirmă faptul că ar putea să existe un polimorfism de tip Eco RI, dar fragmentele obţinute au o intensitate scăzută. Denumirea locusului: CSN3.