Ca parte a unei tendințe de creștere interesului concumatorilor pentru sănătate și wellness, producătorii de produse alimentare și, în special, producătorii de lactate, sunt interesați de creșterea conținutului de proteine ​​al produselor. De aceea, mulți producători de produse alimentare și băuturi folosesc proteine ​​din zer ca sursă de proteine ​​de alegere pentru inovare de produs.O temă de cercetare   Utilizarea extinsă a acestor ingrediente deține un mare potențial pentru a crea noi posibilități de formulare prin îmbunătățirea calității și performanțelor. Raportul ”Whey Protein Heat Stability”, întocmit de cercetătorii Universității Oxford, rezumă cercetările recente privind îmbunătățirea stabilității termice a ingredientelor proteice din zer, ajutând astfel dezvoltatorii să le utilizeze în mai multe aplicații.   Prin definiție, zerul este substanța lichidă obținută prin separarea coagulului din lapte sau smântână în fabricarea brânzei. Proteinele din zer reprezintă aproximativ 20 % din proteinele din lapte, care rămân în faza de ser în timpul procesului de producere a brânzei, fiind ulterior transformate în ingrediente diferite. Proteinele din zer sunt: Primar beta-lactoglobulina (β-lg), Alfa-lactalbumina (α-lac), Albumina serică bovină, Imunoglobulina și peptinele.   Un set unic de proteine ​​cu proprietăți fizice speciale contribuie la gustul, textura și nutriția unei game largi de produse alimentare. Nivelul ridicat de aminoacizi esențiali (în special aminoacizii cu lanț ramificat), face ca proteina din zer un ingredient nutritiv. Proprietățile ingredientelor proteice din zer dau versatilitate în multe aplicații. Un aspect specific al proteinelor din zer care ar putea fi o provocare pentru unele formulări, este sensibilitatea la căldură. În consecință, pentru produsele lactate Oxford Research Institute, a sprijinit o o temă de cercetare care a avut ca scop îmbunătățirea performanței proteinelor ​​din zer, în prelucrarea termică.   Caracteristicile proteinelor din zerIngredientele din proteine ​​din zer includ concentrate de proteine ​​din zer (WPC) și proteine ​​izolate (WPI), cu valori care variază între 25 și 90 %. Beta-lactoglobulina si α-lactalbumina sunt predominante, reprezentând până la 70 % din totalul proteinelor. Funcționalitatea de proteinelor ​​din zer   Ingredientele proteice din zer sunt ingrediente multifuncționale care oferă proprietăți de gelificare, de legare a apei, solubilitate, de spumare, vâscozitate și emulsificare. Dintre toate proprietățile funcționale, solubilitatea este considerată a fi una dintre cele mai cel mai importante, deoarece o solubilitate ridicată este o necesitate pentru toate celelalte proprietăți funcționale.   Funcționalitatea este demonstrată prin interacțiuni între moleculele de proteină și solvent (apă), săruri (ioni) și alte componente. Una dintre proprietățile unice ale proteinei din zer este buna solubilitate în apă, într-un interval larg de pH (de la 2 la 9 pH), care este importantă pentru multe aplicații.   Însă, o provocare pentru proteina din zer este menținerea solubilității în timpul prelucrării termice. Cele mai multe alimente sunt prelucrate termic în mod specific, iar proteinele din zer sunt susceptibile la modificări în timpul încălzirii, cum ar fi denaturarea.   Denaturarea proteinelorStabilitatea la căldură este abilitatea proteinelor de ​ a supraviețui tratamentului termic fără modificări negative, cum ar fi turbiditatea excesivă, vâscozitatea crescută, separarea fazelor, precipitarea sau gelificarea. Beta-lactoglublina și α-lactalbumina sunt cele mai importante, proteinele fiind responsabile pentru caracteristicile de stabilitate termică a ingredientelor.   Denaturarea implică desfășurarea proteinei urmată de agregarea care include interacțiuni tip ”proteină-proteină” care sunt covalente (ireversibile) și necovalente (eventual reversibil).   Un exemplu de interacțiuni covalente este formarea de legături disulfurice între două molelcules de β-lg. Acestea pot rezulta din oxidarea sulfhidrilului sau de transfer sulfhidril-disulfură. Agregarea termică a proteinelor din zer este influențată de temperatură, duritatea ionică (concentrația de sare), sursa ionică și pH-ul soluției de proteină. În funcție de aceste condiții, proteinele vor arăta grade și tipuri de formare a agregatului care variază. În general, agregatele mari, dense,  cresc turbiditatea din soluție, întrucât agregate liniare mai mici pot avea un mare efect asupra vâscozității soluției, cu o creștere minimă a turbidității.   În cazul în care concentrația de proteine ​​este suficient de mare, aceste agregate de proteine ​​vor forma o turbiditate sau o rețea cu gel transparent. Creșterea agregării proteinelor în prezența sării (de exemplu, săruri bivalente, cum ar fi clorura de calciu, au cauzat creșterea agregării, în comparație cu sărurile monovalente, cum ar fi clorura de sodiu). Sarea crește agregarea prin scăderea structurii inter-proteice, denumită ”​​taxă de repulsie”, întro manieră similară cu încercarea de a reuni polii asemănători a doi magneți.   Controlul agregării prin adăugarea de zahăr   Mai mulți cercetători au studiat relația dintre adaosul de zahăr și stabilitatea termică a ingredientelor proteice din zer. Adăugarea de zaharoză a fost identificată pentru a crește temperatura și puterea de gelificare a gelului WPI și a serului bovin albuminic.   Prin adăugarea de glicerol se îmbunătățește stabilitatea termică a WPI, scăderea turbidității și gelificarea proteinei. De asemenea, adăugarea de sorbitol a determinat creșterea temperaturii de denaturare termică a WPI, fiind mai eficace decât glicolul. Gelificarea a avut loc după încălzirea unei soluții β lg-10 %, cu un adaos de la 0, la 55 % de sorbitol, la un pH 7.   Cum știm, multe aplicații conțin zaharuri sau alcooli de zahăr, iar prezența lor poate contribui la îmbunătățirea stabilității termice a ingredientelor proteice din zer prin prevenirea formării de agregate mari și oferind o mai bună claritate în aplicații cum ar fi băuturile.   Legarea enzimatică (Cross-linking)   Legarea enzimatică încrucișată a proteinelor din zer individuale și a altor proteine,​​cu transglutaminaza (TG), a fost demonstrată pentru a crește stabilitatea la căldură. Reticularea β-lactoglobulinei și a cazeinei rezultate, nu a determinat gelificarea la concentrații de 5 %, dar a determinat apariția unui gel moale, la 10 %, în amestecul cu apă și tratament termic de 95 C, timp de 30 minute.   Stabilitatea termică optimă a fost obținută la pH 8, dar nivelul de 90 % solubilitate a fost menținut la pH 7, în condiții de temperatură de 100 ° C, cu o concentrație până la 5 %. Tratamentul soluțiilor WPI, cu TG, la concentrații de 4 și 8 % apă, la pH 7,5, a arătat creșteri ale temperaturii pe gel de la 68 C, la 94 C și scade. Reticularea care a rezultat între α-lactalbumină și β-lactoglobulină s-a dovedit a fi extinsă și gândită pentru a crea polimeri suficient de mari, pentru a preveni formarea unei rețele gelificate. Reticularea concentratelor proteice din zer (30-35 % proteină), cu TG, a furnizat o stabilitate crescută la o temperatură de 90 C, timp de 30 de minute, cu pH între 6,4-7,2, la o concentrație a proteinei de 3,5 %.   Acest studiu a folosit ipoteza că stabilitatea termică îmbunătățită a WPC, a fost determinată în primul rând de fenomenul de reticulare dintre α-lactalbumină și β-lactoglobulină. Un studiu recent a demonstrat suplimentar efectele reticulare ale transglutaminazei microbiene cu WPI, asupra pH-ului și a căldurii, mărind stabilitatea proteinelor. Efectul de reticulare a crescut în mod semnificativ temperatura de denaturare a β-lg, de la 71 C, la 84 C, în proba netratată, după reacția de 30 de ore cu transglutaminasa.