(Autor: Prof. Dr. Ing. Maria Turtoi) Enzimele folosite în industria cărnii sunt grupate în următoarele categorii: enzime de frăgezire, enzime de reticulare (adeziune, legături noi, texturare), enzime producătoare de arome şi enzime folosite pentru utilizarea subproduselor (de exemplu tăbăcire). Enzimele de frăgezire provin, în general, din plante, fungi sau bacterii. Multe enzime de frăgezire sunt folosite de multă vreme pentru capacitatea lor de a face mai gustoasă carnea tare, în special în cazul cărnii de calitate medie obţinută de la animale mai bătrâne sau producătoare de lapte. Acestea sunt proteaze şi sunt disponibile comercial de la furnizori diferiţi, sub denumiri comerciale variate, unele fiind combinaţii de enzime pentru care este dificil sau chiar imposibil să se determine activitatea enzimatică reală. Enzimele de frăgezire din plante sunt: papaina, bromelina, ficina şi actinidina. Toate aparţin unui grup de enzime denumite tiol, cistein sau sulfhidril proteaze deoarece conţin un rest de cisteină în situsul activ. Sunt similare cu enzimele găsite în mod natural în carne (calpaina, catepsina şi unele caspase). Enzimele de frăgezire din microorganisme sunt proteaze obţinute prin cultivarea Aspergillus oryzae şiA. niger, proteaze derivate din Bacillus subtilis şi proteaze produse de B. subtilis var. amyloliquefaciens. Papaina (CE 3.4.22.2) este o enzimă prezentă în frunzele, latexul, rădăcinile şi fructul plantei papaya (Carica papaya) şi papaya de munte (Vasconcellea cundinamarcensis) care catalizează scindarea proteinelor prin hidroliză (adiţia unei molecule de apă). Papaina are o acţiune nespecifică şi acţionează asupra proteinelor native, peptidelor şi polipeptidelor eliberând aminoacizi. Domeniul optim de acţiune este slab neutru, neutru sau slab acid, în funcţie de natura substratului. (Esti et al., 2013 – Food and Bioproducts Processing, 91-4: 595-598). Bromelina este extrasă din diferite părţi ale plantei ananas, îndeosebi din tulpină (CE 3.4.22.32) şi fruct (CE 3.4.22.33). Această enzimă a fost folosit de multă vreme în medicina populară şi recent în medicina modernă datorită efectelor antiinflamatoare şi antiparazitice. Este activată de compuşii sulfhidrilici, iar pH-ul optim este 6,0-7,0. Este utilizată pentru frăgezirea cărnii, îndeosebi a celei de vită, fiind comercializată sub formă pulverulentă pentru a fi adăugată în marinată sau presărată pe carnea crudă. Enzima pătrunde în carne şi acţionează asupra lanţurilor peptidice scindându-le, iar carnea devine mai fragedă. Enzima este termolabilă astfel că este distrusă în timpul tratamentului termic. De asemenea, nu trebuie folosită în compoziţia preparatelor care conţin gelatină întrucât aceasta va fi denaturată. (Chaurasiya & Hebbar, 2013 – Separation and Purification Technology, 111: 90-97). Ficina (CE 3.4.22.3) este extrasă din latexul smochinelor produse de Ficus carica, F. religiosa, F.benghalensis sau F. macrophylla şi este folosită frecvent pentru diferenţierea multor antigene sanguine. Este recunoscută pentru acţiunea antioxidantă şi antihelmintică. Deşi similară papainei şi bromelinei, ficina este ceva mai puţin disponibilă comercial ca preparat enzimatic pentru frăgezirea cărnii. (Boland, 2013 – Advances in Food and Nutrition Research, 68: 59-80). Actinidina (CE 3.4.22.14) este izolată din kiwi (Actinidia chinensis), dar şi din alte fructe precum mango, banane, ananas şi papaya. Este recunoscută ca alergen şi acţiunea de frăgezire a cărnii. Studii recente, efectuate in vitro, au demonstrat rolul actinidinei în îmbunătăţirea digestiei proteinelor din soia, carne şi lapte (Kaur et al., 2010, Journal of Agricultural Chemistry, 58: 5074–5080). Enzimele de reticulare sau reconstrucţie utilizate la prelucrarea cărnii sunt transglutaminaza şi tirozinaza. Transglutaminaza (CE 2.3.2.13) este o aciltransferază implicată în crearea unor legături covalente încrucişate (cross-linking) în substraturile proteice, între o grupare amino liberă dintr-o proteină sau o peptidă terminată cu lizină şi o grupare acil de la capătul unei proteine sau peptide terminată cu glutamină, cu eliberarea unei molecule de amoniac. Legăturile catalizate de transglutaminază prezintă rezistenţă mare la degradarea proteolitică. (Zeeb et al., 2013 – Food Research International, 54-2: 1712-1721). Tirozinaza (CE 1.14.18.1), oxidază ce conţine cupru, este prezentă în ţesuturile plantelor şi animalelor în care catalizează producerea melaninei şi a altor pigmenţi prin oxidarea tirozinei. Tirozinaza izolată dintr-o cultură de mucegai Trichoderma reesei este mai eficientă decât tirozinaza obţinută din ciupercaAgaricus bisporus atât la reticularea proteinelor, cât şi la încorporarea dihidroxifenilalaninei într-un substrat proteic. Tirozinaza obţinută din A. bisporus este înclinată spre oxidarea substraturilor cu masă moleculară mică şi care conţin tirozină (Lantto et al., Journal of Agricultural Food Chemistry, 55-4: 1248-1255; Ren et al., 2013 – BMC Biotechnology, 13:18).